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13/1/2020

Un grupo de investigadores da nuevos pasos contra la enfermedad rara calcinosis tumoral

En esta patología se origina un depósito anormal de sales de fosfato y calcio en tejidos blancos y articulares, lo que provoca graves complicaciones funcionales y motoras

Un grupo de investigadores da nuevos pasos contra la enfermedad rara calcinosis tumoral

La revista Nature Chemical Biology publica los avances de un grupo de investigadores sobre procesos enzimáticos que podrían ayudar a entender mejor las bases moleculares de ciertas patologías y, en concreto, de la enfermedad rara conocida como calcinosis tumoral. En los pacientes afectados por esta enfermedad se produce un depósito anormal de sales de fosfato y calcio en tejidos blancos y articulares, lo que a su vez conlleva graves complicaciones funcionales y motoras.

Ramón Hurtado-Guerrero, investigador ARAID en el instituto BIFI de la Universidad de Zaragoza y profesor visitante de la Universidad de Copenhague, y Matilde de Las Rivas, investigadora becaria DGA, han descifrado las bases celulares de cómo se regula la formación del hueso mediante la incorporación de un azúcar en una hormona (factor de crecimiento de fibroblasto 23, FGF23) y las bases estructurales de cómo este azúcar se incorpora en esta hormona. Además, se explican en este trabajo las bases moleculares de cómo mutantes de GalNAc-T3 (enzima que pone el azúcar en FGF23) pierden su actividad desembocando en la formación de la calcinosis tumoral en humanos.

Según explica Ramón Hurtado-Guerrero, "tenemos una hormona que controla la formación del hueso y resulta que la hormona necesita una etiqueta (un tipo de azúcar) para funcionar bien. Sin la etiqueta, la hormona no funciona bien y lleva a un descontrol en la formación del hueso que llevaría a la formación de la calcinosis tumoral. Esta etiqueta se controla por una enzima (GalNAc-T3) que además hemos observado que funciona con baja eficiencia al poner la etiqueta. No obstante, el control de esta enzima sobre la hormona es lo que hace que estemos sanos y no tengamos calcinosis tumoral o su efecto contrario, osteoporosis".

De forma general, las glicosilaciones que lleva a cabo esta familia de enzimas inician una cadena de comunicación celular que, de no funcionar adecuadamente, se asocia con enfermedades como cáncer, dislipidemia u osteoporeosis. Es por ello por lo que conocer su estructura y mecanismo de acción es fundamental para desarrollar fármacos específicos.

En el estudio internacional han participado, además, investigadores de la Universidad de La Rioja (Francisco Corzana); Universidad de Zaragoza (Anabel Lostao, investigadora ARAID en el instituto de investigación INA); la Case Western Reserve University (Thomas Gerken, EEUU); el Copenhagen Centre for Glycomics (Henrik Clausen, Dinamarca); la Universidad de Nueva Lisboa (Filipa Marcelo, Portugal); el Centre de Biochimie Structurale (Pau Bernadó, Francia); la Universidad de Tokio (Ryota Maeda, Universidad de Kyoto) y la Universidad de Nagasaki (Kentaro Kato, Japón).

Fotografía: Anabel Lostao, a la izquierda, Matilde de las Rivas, en el centro y Ramón Hurtado-Guerrero, a la derecha.
 
Fuente de información: Unidad de Cultura Científica. Universidad de Zaragoza

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